踝蛋白（Talin）的F0結構域與Ras相關蛋白1b（Rap1b）的結合對血栓形成至關重要。然而Talin作為一種力敏感蛋白，力能否調控Talin-F0/Rap1b的相互作用以及如何調控，尚不明晰。為探究力對Talin-F0/Rap1b結合親和力的影響以及相應動力學機制，采用拉伸分子模擬的手段，以Talin-F0/Rap1b復合物結構為對象，觀察并比較分析不同作用力下復合物功能-構象信息的變化情況。結果表明，復合物受力解離過程至少存在兩種路徑且兩者機械強度有顯著差異，決定機械強度差異的關鍵事件是F0結構域的β4片層是否從原先的β1-β4片層平行結構被拉出。隨著力的增大，復合物的相互作用將先增強后減弱，表現出“逆鎖-滑移鍵”的特性。ASP54-ARG41、GLN18-THR65這兩對殘基的相互作用受到力學信號的調控，20 pN的機械力能顯著增強這些殘基的作用指數，從而導致復合物結合親和力大幅提升。本研究預報了胞內環境中力對Talin-F0/Rap1b相互作用的調控機制，為相關疾病的治療和藥物的開發提供了新的思路。