目的研究重組產朊假絲酵母尿酸酶的高效表達條件、分離純化和部分酶學性質。方法選擇在菌體對數生長末期加入誘導劑，通過搖瓶培養對異丙基-β-D-1-硫代半乳糖苷（isopropyl β-D-1-thiogalactopyranoside，IPTG）和乳糖誘導產酶的效果進行比較；利用 50 L 發酵罐研究誘導培養時間；通過 Ni-瓊脂糖凝膠柱親和層析、Sephacryl S-200 HR 層析純化目的蛋白并研究其最適 pH 值和酸堿穩定性、最適溫度及熱穩定性。結果搖瓶培養結果顯示乳糖誘導效果優于 IPTG。發酵罐培養工程菌，在對數生長末期添加乳糖誘導 7 h 后酶活力和生物量均達到最大值，分別為 164 U/g 菌體和 23 g 菌體/L 發酵液，即每升發酵液含酶活性 3 772 U。純化的尿酸酶比活性為 4.5 U/mg，其最適 pH 值為 7.5，最適溫度 40℃，酸堿穩定范圍在 pH 值 6.0～10.0，溫度低于 45℃ 時熱穩定性較好。結論以乳糖作為誘導劑培養效果更佳；帶有 His 標簽的重組尿酸酶經 Ni-瓊脂糖凝膠柱親和層析和 Sephacryl S-200HR 分子層析后即可獲得純品，純化流程更為簡單；該純化酶的最適反應溫度、最適 pH 值、酸堿穩定性和熱穩定性的確定為其結構與功能的關系以及未來的實際應用提供了一定的實驗依據。